酶的催化机制

酶的催化机制主要有四种，分别是邻近定向、底物变形、酶环境、直接催化。

2022-10-31

酶的催化机制主要有四种，分别是邻近定向、底物变形、酶环境、直接催化。

一、邻近定向对一个双分子反应，酶可以使两个底物结合在活性中心彼此靠近，并具有正确的取向。这比在溶液中随机碰撞更容易发生反应。邻近效应相当于提高了有效底物浓度，甚至超过现实中可以达到的浓度。定向效应则使每一次碰撞都具有正确的取向。化学上通过将分子间反应转变成分子内反应对此进行推算，认为可以将反应速度加快100倍到10的11次方倍。

二、底物形变酶与底物结合时，诱导契合现象不仅酶的构象发生改变，底物的构象也会发生变化。这种变化使底物更接近于过渡态，因此可以降低活化能。例如，N-乙酰胞壁酸的糖环正常情况下是椅式构象，但与溶菌酶活性中心结合后，会被诱导变成半椅式构象，从而使其糖苷键更容易断裂。

三、微环境酶的活性中心是一个相对封闭的空间，其性质与溶液中有所不同，所以称为微环境。例如，有些酶的活性中心是一个疏水的微环境，其介电常数较低，有利于电荷之间的作用，也有利于中间物的生成和稳定。赖氨酸侧链氨基的pK约为9，而在乙酰乙酸脱羧酶活性中心的赖氨酸侧链pK只有6左右。这也是某些专一性抑制剂只与酶活性中心的基团反应的原因。

四、直接催化酶分子中含有不同化学特性的基团，如残基的侧链基团、金属离子以及辅酶辅基等。其中某些基团可以直接与底物作用，或者通过稳定过渡态来降低活化能，或者通过改变反应进程绕过高活化能的反应步骤。酶的直接催化作用可以分为酸碱催化、共价催化和金属离子催化。